STR檢測(cè)

短串聯(lián)重復(fù)(Short tandem repeats, STR)，又稱(chēng)微wei星DNA(Microsatellite DNA)或簡(jiǎn)單重復(fù)序列(Simple repeat sequence, SRS或SSR)，是廣泛存在于原核生物和真核生物基因組中的核苷酸重復(fù)序列。ELISA是一種結(jié)合抗原、抗ti特異性反應(yīng)和酶對(duì)底物高xiao催化作用的高敏感性免yi學(xué)實(shí)驗(yàn)技術(shù)。有絲分裂過(guò)程中DNA鏈之間的錯(cuò)配引起的fu制滑動(dòng)被認(rèn)為是導(dǎo)致STR產(chǎn)生的較為常見(jiàn)原因，并且依據(jù)不同fu制單元大小的不同以及不同物種之間，fu制滑動(dòng)發(fā)生的概率也不相同。

STR是以核心序列 (core repeat units) 首尾相連多次重復(fù)形成。每個(gè)STR的核心序列結(jié)構(gòu)相同，長(zhǎng)度為2-6bp，但其重復(fù)單位數(shù)目和重復(fù)區(qū)域的長(zhǎng)度不同，因此STR在不同種族、不同人群之間的分布具有差異性，構(gòu)成了STR遺傳多態(tài)性。若miRNA與mRNA的結(jié)合位點(diǎn)不配對(duì)，則抑制mRNA的翻譯。不同個(gè)體之間在一個(gè)同源STR位點(diǎn)的重復(fù)次數(shù)也不同，因而同指紋識(shí)別一樣，STR位點(diǎn)分析也可對(duì)個(gè)體進(jìn)行身份識(shí)別。通過(guò)識(shí)別個(gè)體基因組在特定位點(diǎn)的特定序列重復(fù)，即可創(chuàng)建其基因檔案?；诖耍琒TR分析法已經(jīng)成為一種重要的鑒定分析方法，應(yīng)用于法醫(yī)學(xué)、qin子鑒定及細(xì)胞鑒定等領(lǐng)域。

蛋白質(zhì)質(zhì)譜鑒定服務(wù)

蛋白質(zhì)（protein）是有機(jī)大分子，是構(gòu)成細(xì)胞的基本有機(jī)物和生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者。蛋白質(zhì)在催化生命體內(nèi)各種反應(yīng)進(jìn)行、新陳代謝、抵御外來(lái)物質(zhì)入l侵及控制遺傳信息等方面都起著重要的作用。于是,我們把位于染色體上某一區(qū)域的一組相關(guān)聯(lián)的SNP等位位點(diǎn)稱(chēng)作單體型(haplotypeb大多數(shù)染色體區(qū)域只有少數(shù)幾個(gè)常見(jiàn)的單體型(每個(gè)具有至少5%的頻率),它們代表了一個(gè)群體中人與人之間的大部分多態(tài)性。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是氨基酸序列，通過(guò)鑒定氨基酸序列來(lái)匹配它的蛋白質(zhì)，這是定性研究，是蛋白質(zhì)組學(xué)的基礎(chǔ)，也是蛋白質(zhì)組學(xué)的重要技術(shù)之一。

質(zhì)譜一般由離子源、質(zhì)量分析器（Mass analyzer）和離子檢測(cè)器（Detector）三部分組成。傳統(tǒng)的質(zhì)譜僅用于小分子揮發(fā)物質(zhì)的分析，但隨著新的離子化技術(shù)的出現(xiàn)，如基質(zhì)輔助激光解析電離飛行時(shí)間質(zhì)譜(MALDI-TOF)和電噴霧電離質(zhì)譜(ESI-MS)等，質(zhì)譜技術(shù)的出現(xiàn)為蛋白質(zhì)分析提供了一種新的途徑。目前研究miRNA的方法主要是realtime-PCR、生物芯片技術(shù)以及第二代測(cè)序技術(shù)。現(xiàn)在蛋白質(zhì)組學(xué)基本研究手段是：以生物質(zhì)譜技術(shù)為核心，對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行大規(guī)模、高通量分離、鑒定和分析。

蛋白質(zhì)質(zhì)譜鑒定的基本原理是用蛋白酶將蛋白質(zhì)消化成肽段混合物，經(jīng)MAILDI或ESI等軟電離手段將其離子化，然后通過(guò)質(zhì)量分析器將具有特定質(zhì)核比的肽段離子分離開(kāi)來(lái)。RNAi提供了一種經(jīng)濟(jì)、快捷、gao效的抑制特異基因表達(dá)的技術(shù)手段,該技術(shù)已被廣泛用于研究基因功能和chuan染性疾病及惡xingzhong瘤基因zhi療領(lǐng)域。通過(guò)實(shí)際譜圖和理論上蛋白質(zhì)經(jīng)過(guò)蛋白酶消化后產(chǎn)生的一級(jí)質(zhì)譜峰圖和二級(jí)質(zhì)譜峰圖進(jìn)行的比對(duì)，進(jìn)行蛋白鑒定。

蛋白質(zhì)的分離純化在生物化學(xué)研究應(yīng)用中使用廣泛，是一項(xiàng)重要的操作技術(shù)。 一個(gè)典型的真核細(xì)胞可以包含數(shù)以千計(jì)的不同蛋白質(zhì)，一些含量十分豐富，一些僅含有幾個(gè)拷貝。為了研究某一個(gè)蛋白質(zhì)，必須首先將該蛋白質(zhì)從其他蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)分子中純化出來(lái)。

一、主要方法

1. 蛋白質(zhì)的選擇吸附分離（利用顆粒不同程度的顆粒吸附力來(lái)使分離的目的達(dá)到）。

2. 按照配體特性的分離-親和層析（利用蛋白質(zhì)分子與另一種稱(chēng)為配體的分子能夠特異結(jié)合這一生物性質(zhì)）。

3. 低溫沉淀法，使用如，乙醇等與水可混溶的，降低多數(shù)蛋白質(zhì)的溶解度并且將其析出，和鹽析相比較，這種方法的分辨率更加的高，然而蛋白質(zhì)比較容易變形，需要在低溫下進(jìn)行。

4. 按照分子大小不一樣的方法，密度梯度離心（在介質(zhì)中對(duì)蛋白質(zhì)離心時(shí)，蛋白質(zhì)沉降速度取決于它的質(zhì)量和密度，質(zhì)量和密度越大，那么沉降越快；凝膠過(guò)濾（一種柱層析）；超過(guò)濾（利用蛋白質(zhì)分子不能從半透膜通過(guò)的性質(zhì)）。

5. 按照溶解度差異分離，等電點(diǎn)沉淀法鹽溶與鹽析（使用一定濃度鹽溶液來(lái)使蛋白質(zhì)的溶解度增大或減?。唬ㄒ?yàn)樵诘入婞c(diǎn)時(shí)蛋白質(zhì)分子的凈電荷為 0，使分子間靜電斥力減少了，所以，聚集沉淀比較容易，這時(shí)具有小的溶解度）。

6. 按照電荷不同的分離方法。主要分為離子交換層析和電泳分離。